Da planta ao medicamento: caso de estudo das proteinases de Caricaceae com atividade farmacológica

LOPES, Miriam T. P.; SCHNAIDERMAN, Abraham V.; URIBE, Elsa; SALAS, Carlos E.;

Resumo:

As proteinases das plantas são responsáveis pelo metabolismo proteico constituído por um conjunto de reações enzimáticas essenciais à vida. Proteinase, peptidase, protease ou enzima proteolítica são os vários nomes atribuídos às enzimas que hidrolisam ligações peptídicas. Dentre essas, as exoproteinases atuam nos extremos das proteínas-substrato, liberando o aminoácido N-terminal (aminopeptidase) ou carboxiterminal (carboxipeptidase), e as endoproteinases hidrolisam ligações peptídicas no interior da proteína. A classificação das endoproteinases se baseia no tipo de resíduo enzimático que participa da reação. Assim, foram descritas as serino proteinases, que possuem um resíduo serino no sítio ativo, cisteíno, aspartato e glutamato-proteinases, cada grupo contendo o resíduo aminoácido característico. Ainda, um grupo dessas enzimas requer um metal para exercer a catálise (metaloproteinases). Nas serino e cisteíno-proteinases, o nucleófilo que participa na reação de hidrólise é o próprio aminoácido, ao passo que uma molécula de água é o nucleófilo durante as reações com aspartato, glutamato e as metaloproteases, sugerindo uma origem evolutiva diferente para esses grupos. Existe, ainda, um número crescente de proteinases cuja classificação em algum desses grupos é inadequada, o que indica a necessidade de uma reformulação dos critérios utilizados até agora.

O sistema elaborado por Rawlings e Barrett1 utilizando critérios evolutivos e estruturais para classificar as proteinases em famílias e clãs (classes) representa uma alternativa de ordenamento. A base de dados MEROPS* registra cada proteinase com base nesses parâmetros e se encontra disponível na internet. O sistema MEROPS inclui, além das cinco categorias mencionadas, as categorias asparagino, treonino, mistas e proteinases desconhecidas. Em outubro de 2013, a versão 9.9 da base de dados continha 413.834 sequências composta de 245 famílias e 61 clãs e fornece informação estrutural através de links para 707 estruturas (Protein Data Bank – PDB)**.

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Palavras-chave:

DOI: 10.5151/9788521211150-10

Como citar:

LOPES, Miriam T. P.; SCHNAIDERMAN, Abraham V.; URIBE, Elsa; SALAS, Carlos E.; "Da planta ao medicamento: caso de estudo das proteinases de Caricaceae com atividade farmacológica", p. 361-378 . In: Biotecnologia Aplicada à Agro&Indústria - Vol. 4. São Paulo: Blucher, 2017.
ISBN: 9788521211150, DOI 10.5151/9788521211150-10